candidatos Pre- y Post-doctorales: estudio de receptores neuronales por crio-ME

Buscamos investigadores pre- y post-doctorales para incorporarse a los grupos de Javier García Nafría y Beatriz Herguedas Francés en el instituto BIFI (Zaragoza) (https://www.bifi.es/es/). Somos dos grupos independientes que compartimos interés en el estudio estructural de proteínas de membrana neuronales mediante crio-microscopía electrónica. El grupo de Javier García Nafría (https://sites.google.com/view/signal-transduction-lab/homepage) trabaja con receptores acoplados a proteínas G (GPCRs), con el fin de entender el funcionamiento de receptores de neurotransmisores y los mecanismos de unión de fármacos utilizados en enfermedades neuronales (ver referencias abajo: Nature 2018, Nature 2020). El grupo de Beatriz Herguedas trabaja con receptores de glutamato AMPA, receptores encargados de la transmisión sináptica que participan en la formación de la memoria (ver referencias abajo: Science 2016, Science 2019) (https://www.bifi.es/es/biofisica).

Se buscan investigadores post-doctorales para solicitar contrato Margarita Salas. El contrato ofrece hasta 3 años de trabajo en la universidad de destino como investigador postdoctoral. Se debe solicitar desde la universidad española desde donde se realizó la tesis, dentro de los plazos que disponga cada universidad. Los requisitos para los investigadores son:

- Doctorado acabado en los últimos 24 meses hasta la fecha de solicitud.
- Haber realizado el doctorado en una universidad española distinta a la Universidad de Zaragoza.

Se buscan investigadores pre-doctorales. Los requisitos de los investigadores son:

- Máster acabado (o a punto de finalizarse). Nivel de inglés alto.
- Se valorará una nota media de grado superior a 8 y mejorada en el master.
- Se valorará la experiencia en biología estructural, biofísica, ensayos celulares o purificación de proteínas.

Centro de investigación:
Los grupos están localizados en el Instituto BIFI, perteneciente a la Universidad de Zaragoza, y en nuestras investigaciones utilizamos crio-microscopía electrónica, biología celular y técnicas bioquímicas y biofísicas. Nuestro instituto esta equipado con la infraestructura necesaria para la producción y purificación de proteínas en bacterias, baculovirus y células de mamífero; disponemos de equipos avanzados para la caracterización biofísica de proteínas (SPR, ITC, Thermophoresis, DSC, dispersión de luz, fluorescencia de molécula única) y biología estructural (cristalografía de rayos X). Somos parte del Laboratorio de Microscopias Avanzadas (LMA), situado en el mismo edificio, que cuenta con microscopios T20 y F30, Vitrobot, glow discharge y plasma cleaner para la preparación de muestras de microscopía. El BIFI además dispone de un clúster de la red española de supercomputación (RES) para el procesado de datos.

Los interesados pueden contactar con Javier (jgarcianafria@unizar.es) o Beatriz (bherguedas@unizar.es), adjuntando CV, expediente académico (para pre-doctorales) y referencias. Las entrevistas se realizarán hasta encontrar a los candidatos adecuados.

No duden en ponerse en contacto con Javier o Beatriz para obtener más información de los proyectos o de las posibilidades de financiación.

Referencias:

1. Cryo-EM structure of the serotonin 5-HT1B receptor coupled to heterotrimeric Go. García-Nafría J., Nehme R., Edwards P., Tate CG. Nature. 2018, 558 (7711). 620-62

2. Molecular Basis of β-arrestin Coupling to Formoterol-Bound β 1-adrenoceptor. Yang Lee 1, Tony Warne 1, Rony Nehmé, Shubhi Pandey, Hemlata Dwivedi-Agnihotri, Madhu Chaturvedi, Patricia C Edwards, Javier García-Nafría, Andrew G W Leslie, Arun K Shukla, Christopher G Tate. Nature 2020 Jun 17.

3. Structure and organization of heteromeric AMPA-type glutamate receptors. Herguedas B*, García-Nafria J*, Cais O, Fernandez-Leiro R, Ho H, Krieger J, Greger IH. Science. 2016, Apr 29;352(6285):aad3873.

4. Architecture of the heteromeric GluA1/2 AMPA receptor in complex with the auxiliary subunit TARP γ8. Herguedas B, Watson JF, Ho H, Cais O, García-Nafría J, Greger IH. Science. 2019 Mar 14. pii: eaav9011